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蛋白質高次構造予測

 

 

3ー1 蛋白質の特徴
 蛋白質固有の分子構造 → 一定の環境下では熱的由来の範囲内で一義的に決る。

 四次構造 → 三次構造・・・domein構造 →・コンパクトな球状構造
           →蛋白質の基礎構造

・DNAと結合し,転写を活性化するなど機能を持つ部分構造                                                  →蛋白質の機能構造

 超二次構造;αヘリックスとβ構造の二次構造モチーフは,多くの球状蛋白質において様々な決まった繰り返し構造をつくる。
                例)βーmeander,Greek key,αーβーα

  a, Levitt and Chothiaの分類
   (1)all α型
   (2)all β型 → 逆平行all β型             
   (3)α+β型
   (4)α/β型   → 平行α/β型

3ー2 アミノ酸の疎水性と親水性
 疎水性アミノ酸 → 蛋白質の内部に多い。
                     疎水性の核を形成する。
 親水性アミノ酸 → 蛋白質の表面に多い。活性中心にも存在。
                             
⇒ 一般論であり,例外はたくさんある。

 α-Helix wheel
 Schiffer and Edmundson
 αーherixを車輪で表現              

※ この車輪から,疎水性アミノ酸と親水性アミノ酸が半分ずつに分かれて   る傾向が大きいことがわかる。

  ※ 二つの車輪を隣り合わせると疎水性のアミノ酸同士,親水性アミノ酸同が隣り合う。
      ⇒ βーsheetの安定化

 b,疎水性の定量化
  hydropathy index

  Kyte and Doobittle
    (1)水 → 気体中
                             ⇒アミノ酸を輸送  △G→負
        水 →  エタノール
   (2)蛋白質中でどのくらい内部に存在するか?
   (3)蛋白質高次構造予測

3ー3 一次構造から二次構造,超二次構造の予測
a)統計的推論法
二次構造Chon and Fasman の原則
      Pα=αーHelix 
      Pβ=βーsheet
      Pt =βーturn
    
     1,ある与えられた一次構造で連続する6(5)アミノ酸残基のうち,4(3)つhelix(sheet)を形成する(Hα,hα)があればhelixの核を形成するのとする。このとき,Iαは0.5hαとして計算する。
         さらに前後にその構造をのばしていき,helixをとめるアミノ酸の並(Pα<1.00)が4つ以上なら,helixを停止する。
         但し,Pro.はhelixの中で,C-terminalにあってはならない。
<Pα>の平均値が1.03と<Pα> > <Pβ>はhelixをとるものとする。
       ☆隣接残基内相互作用

 

      

☆残基と溶媒との相互作用

 

       ☆近接残基間との相互作用

b)疎水性中断による二次構造予測
疎水性極小ピーク部周辺に存在するβーturn構造

   c)Taylor and Thorntonの超二次構造
     β-sheetーβ-turnーα-helixーβ-turnーβ-sheet(αβα)・・・α/β  
     35%αかつ%β15   ⇒ all α型
     %α15かつ15%β   ⇒ all β型
     15%α35かつ15%β   ⇒ α+β型
     35%αかつ15%β    ⇒ α/β型
     と予測。

  d)西川らの予測
細胞内酵素  → α/β型
細胞内非酵素 → all α型
細胞外酵素  → all β型(α+β型)
細胞外非酵素 → all β型

⇒7割の確率で予測

e)一次構造中の構造モチーフ
   遺伝学的に無関係な蛋白質  → 局部的なパターンが類似している。
   Caイオン結合蛋白質 → EF-band(EF loop) 


     ※リゾチームは除く。

3-4 一次構造の類似性を利用した三次構造の予測
  a)一次構造の相同性(homology)の利用
1,ホモロジーマトリックスを描く。



⇒ 似通ったアミノ酸配列
  ↓
構造が同じ

アミノ酸配列の相同性     

ホモロジーマトリックス → フィルター → 相同性

      マキシマムマッチク → 遺伝子挿入,脱落,置換

    2,二次構造相互の空間配置の予測
      既知の蛋白質をもとに相互の空間配置を予測
      自由エネルギーが最小の空間配置になるように考える。

      myoglobin (all α)
        6本のα-helix         |
                            |⇒3*10**8 通り
        疎水性残基のパターン  |

        空間を占めて丸くなる。|
        polypeptideが繋がる。 |⇒2 通り
        hemが結合             |
        自由エネルギーが最小  |

3-5 方向性
  1,feed backを用いる。
          近距離・遠距離ー相互作用

  2,自由エネルギー最小  → 折り畳み過程を入れる。

  3,paturn resarch

  4,DNA操作技術

 

 

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