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特許事務所  >  細胞の分子生物学  >  Kinase(リン酸化酵素)

 

Kinase(リン酸化酵素)

 

★cAMP依存性タンパクキナーゼ(A-kinase)→15-24
  A-kinase ・・・細胞質中に存在
           ・・・細胞膜,核膜,微小管に存在

cAMP+A-kinase→活性化→核内に核酸→遺伝子調節タンパクをリン酸化

★アデニルシクラーゼ →15-23
活性型受容体+Gタンパク

Gタンパクの活性化(GDP~GTP)

アデニルシクラーゼを活性化し,多数のATPからcAMPを産生する。

★A-kinase+cAMP(骨格筋細胞におけるグリコゲン分解)→15-25

                        cAMP+A-kinase
                            ↓
不活性ホスホリラーゼキナーゼ→活性化
                                ↓
  不活性グリコゲンホスホリラーゼ→活性化
                                ↓
                      グリコゲン→解糖 

★A-kinase+cAMP(タンパクホスファターゼの不活性化) →15-26

                 cAMP+A-kinase
                                ↓
不活性ホスファターゼ阻害タンパク→活性化
                                     ↓
          活性タンパクホスファターゼ→不活性化

★PI-kinase,PIP-kinase →15-29
                         PI-kinase       PIP-kinase
                            ↓               ↓
ホスファチジルイノシトール  →  PI4-リン酸 → PI4,5-ビスリン酸
(PI)                           (PIP)             (PIP2)

★PIPの加水分解 →15-30
    ホスホリパーゼC-β
        ↓  
 PIP2 →  ジアシルグリセロール,イノシトール1,4,5-トリスリン酸(IP3)
                  ↓                              ↓
タンパクキナーゼCの活性化        小胞体からのCa+の放出

★C-kinase →15-32

活性化C-kinase→(1)MAP kinase → 遺伝子調節タンパクのElk-1を活性化

                (2)Iκ-Bをリン酸化 → 遺伝子調節タンパクNF-κBを解離して,特定の遺伝子の転写を活性化

★CaM-kinase  →15-35
  Ca+-カルモジュリン+CaM-kinase → 活性化+自己リン酸化 → 完全に活性化 

 この酵素複合体は二つの方法で酵素活性を持続する。
(1)細胞質ゾルのCa+濃度が元の値に戻るまで,Ca+-カルモジュリンが解離するのを妨げる。
(2)酵素をCa+非依存型に転化させて,Ca+-カルモジュリンが解離しても活性状態を保つようにする。
※タンパクホスファターゼにより不活性化する。

★ホスホリラーゼキナーゼ →15-36
  哺乳類の筋由来のこの酵素は4つのsubunitからなる。
subunit α   cAMPにより酵素活性の制御を受ける。
        β                〃
        γ   活性酵素の触媒活性がある。
        δ  カルモジュリンであり,Ca+により酵素活性の制御を受ける。

★受容体チロシンキナーゼ →15-47
  活性化すると,この酵素自身と特異的な細胞タンパクとの両方にある特定のチロシン側鎖をリン酸化する。
 
★セリン/スレオニンのリン酸化連鎖反応  →15-54
  活性化C-kinase            リン酸化                   リン酸化                         →  MAP kinase-kinase-kinase  →  MAP kinase-kinase  →  MAP kinase
  活性化Ras               (Raf)                              

  これに対して,受容体チロシンキナーゼは,SH2ドメインを含む遺伝し調節タンパクを直接リン酸化して活性化する。

★Lckチロシンキナーゼ  →15-56
IL-2+IL-2受容体 → Lckチロシンキナーゼが結合し,その相互作用により活性化する。

★チロシン特異的タンパクキナーゼとセリン/スレオニン特異的タンパクキナーゼ
  一番の違いは前者のキナーゼのほとんどが膜貫通型であるのに対し,後者のキナーゼのほとんどが膜内だけにしか存在しないキナーゼである。
  これらのキナーゼの相似点は膜内に触媒ドメインを持つことと,そのアミノ酸配列がどのキナーゼをみても似通っていることである。

★ミオシン軽鎖キナーゼ →16-98
  Ca+-カルモジュリンはミオシン軽鎖キナーゼを活性化し,ミオシンの軽鎖をリン酸化し,活性化する。これにより収縮が起こる。

★サイクリン依存性キナーゼ(Cdk) →17-10,11,29
細胞周期調節系で働く。サイクリンと複合体を作ることで活性化する。
  Cdkは,異なるサイクリンと順次結合し,周期の中で異なる過程を起動する。
(1)有糸分裂サイクリン(cyclin B)+Cdc2(Cdk)=M期促進因子(MPF)→有糸分裂装置の起動→複合体の解離
(2)G1サイクリン+Cdc2(Cdk)=開始キナーゼ→DNA複製装置の起動→複合体の解離

  Cdc2がリン酸化する標的タンパクを決定するのはサイクリンである。これはサイクリンが結合する基質を選択するためか,キナーゼを細胞内の適切な位置に導くためである。

★MO15,Wee1(チロシンタンパクキナーゼ),cdc25  →17-27
Cdc2+サイクリンB
↓ 
不活性MPF+MO15(活性化キナーゼ)+Wee1(抑制性キナーゼ)

不活性MPF+Cdc25(ホスファターゼ)

活性MPF

★MPF(cyclin B+cdc2)
この複合体は次のような物質をリン酸化し,G2チェックポイントを通過する。
(1)histon H1のリン酸化 → 染色体の凝縮(chromosome condensation)
(2)lamin A,B,Cのリン酸化 →  分解 → 核膜の消失
(3)MT associated proteinのリン酸化 → 紡錘糸

★開始キナーゼ(G1チェックポイント通過キナーゼ)
  cyclin D+cdk4
                   → pRBをリン酸化する → G1チェックポイント通過
  cyclin E+cdk 2

★サイクリン+cdk
  G1   ・・・cyclin D's+cdk 2,4,5
  G1→S  ・・・cyclin E+cdk 2
  S      ・・・cyclin A+cdk 2
  S→G2→M・・・cyclin B/A+cdc 2

★原癌遺伝子の際に産物としてタンパクキナーゼをもつ癌遺伝子  →表24-4
  abl  → チロシン特異的タンパクキナーゼ         raf   → セリン/スレオニン特異的タンパクキナーゼ
erb-B →            〃
fes    →      〃
fms    →      〃
kit    →      〃
src    →      〃

 

 

  

 

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